
4 Ergebnisse
von Ionenbindungen zwischen Arg129 und Lys43 des betrachteten Monomers und
Asp25, Glu26, Arg27, Asp29, Arg30, Asp162 und His266 des Gegenmonomers
stabilisiert (siehe Abbildung 4.17).
Abbildung 4.17: Verknüpfung des Pterin-Imidazolidin-Phenyl-Ringsystems von Methylen-
H
4
MPT (grau) mit dem Proteininneren und dem Gegenmonomer. F
420
ist in grün dargestellt.
Das erste Monomer von KMtd ist in türkis, das Gegenmonomer in blau eingefärbt.
Die Bindung von Methylen-H
4
MPT:
Das Methylen-H
4
MPT-Molekül kann in der Elektronendichtekarte vom Pterinring
bis zur Phosphatgruppe identifiziert werden, die Hydroxyglutaratgruppe ist jedoch
ungeordnet. Der Temperaturfaktor erhöht sich langsam vom Pterinring (N8: 22,64 Å
2
)
am Grund der Bindetasche bis zur Ribitolgruppe (CX3: 27,68 Å
2
), und steigt dann
vom Riboserest (C3J: 33,71 Å
2
) zur Phosphatgruppe (PA: 57,05 Å
2
) stark an (siehe
Abbildung 4.18).
Pterin-, Imidazolidin- und Benzylring sind beinahe geradlinig angeordnet und
füllen die Bindetasche mit den Abmessungen 15 x 10 x 7 Å
3
in voller Länge aus
(Abbildung 4.16). Nach der Benzylgruppe krümmt sich das Molekül und bleibt somit
in Kontakt mit der Polypeptidkette (siehe Abbildung 4.17).
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