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1 Einleitung

gewundenen, sechssträngigen parallelen β-Faltblatt (β1-β6) zusammen, welches von

drei α-Helices (α2-α4) auf der Vorder- und zwei α-Helices (α1 und α6) auf der

Rückseite flankiert wird. Die Helixbündeldomäne wird von den Helices α5, α7, α8 und

α9 gebildet. Die β-Faltblatt-Domäne befindet sich am C-Terminus, besteht aus zwei

antiparallelen β-Strängen (β7 und β8) und ist über Wasserstoffbrückenbindungen mit

Helix α6 und einem Loop, der sich an β2 anschließt, mit der α, β-Domäne verknüpft.

Abbildung 1.7: Die Domänenstruktur eines Monomers der F

420

-abhängigen

-Methylen-H

MPT-Dehydrogenase (Mtd) aus M. kandleri. Die α, β-Domäne ist in blau,

die Helixbündeldomäne in rot und das C-terminale ß-Faltblatt in grün dargestellt.

Die Größe des Hexamers, welches treffender als ein Trimer von Dimeren

beschrieben werden kann, beträgt 90 x 90 x 55 Å. Die Dimere bestehen aus zwei

dicht gepackten, um jeweils 180° gedrehten Monomeren. Vier

Wasserstoffbrückenbindungen der Hauptkette verknüpfen die zwei sechssträngigen

parallelen β-Faltblätter (β1-β6) in antiparalleler Weise zu einem zwölfsträngigen

β-Faltblatt. Eine zweite Kontaktfläche in Form eines Helixbündels wird von den

Helices α1 und α5 und ihren symmetrieverwandten Partnern gebildet. Das Hexamer

setzt sich schließlich aus drei Dimeren zusammen, wobei sich die Helices 8 und 9

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