MTD 243-670 Bedienungsanleitung Seite 100

  • Herunterladen
  • Zu meinen Handbüchern hinzufügen
  • Drucken
  • Seite
    / 144
  • Inhaltsverzeichnis
  • LESEZEICHEN
  • Bewertet. / 5. Basierend auf Kundenbewertungen
Seitenansicht 99
4 Ergebnisse
Wie erwartet liegen die sp
3
-konfigurierten Atome C6, C7 und C9 des
Tetrahydropyrazin- und des Imidazolindinrings sowie die Methylgruppen, welche an
letztere kovalent gebunden sind, außerhalb der Ringebene. Die an C7 gebundene
Methylgruppe ragt fast senkrecht zur Ringebene in Richtung der Re-Seite von
Methylen-H
4
MPT (siehe Abbildung 4.19). Die Wechselwirkungen zwischen Methylen-
H
4
MPT und der Polypetidkette zeichnen sich durch wenige ausgeprägte
Wasserstoffbrückenbindungen und eine große Anzahl von gleichmäßig auf das
Molekül verteilten Van-der-Waals-Kontakten aus (siehe Abbildung 4.17). Anders
ausgedrückt, der Pterin-, Imidazolidin- und der Benzylring passen sich ihren
jeweiligen Bindestellen exakt an und sorgen somit sowohl für Bindestärke als auch
Stabilität. Bemerkenswerterweise stehen die beiden an den Pyrazin- bzw.
Imidazolidinring gebundenen Methylgruppen in Van-der-Waals-Kontakt zu den
Aminosäureresten Glu26 und Ala28 des Gegenmonomers. Ein wichtiger invarianter
Aminosäurerest ist Asn141, welcher über eine Wasserstoffbrückenbindung mit dem
N1-Atom und über die Amidgruppe seiner Seitenkette mit der NH
2
-Grupppe des
Pyrimidinrings zweizähnig verknüpft ist (siehe Abbildung 4.18). Ein weiterer
hervorstechender, an der Bindung von Methylen-H
4
MPT beteiligter Aminosäurerest
ist das invariante Asp122, welches über ein vollständig besetztes Wassermolekül N3
und die NH
2
-Gruppe des Pyrimidinrings bindet. Asp122 bildet darüber hinaus zwei
Wasserstoffbrückenbindungen mit den Aminogruppen von Thr16 und Gly15.
Letzteres befindet sich am positiv geladenen N-terminalen Ende von Helix α1,
sodass durch die Wechselwirkungen mit Asp122 die beiden Peptidsegmente, die den
Pterinring einschließen, verknüpft werden (siehe Abbildung 4.17). Sowohl Asn141 als
auch Asp122 sind Teil des am stärksten konservierten Abschnitts des gesamten
Proteins, welcher sich auf der Si-Seite von Methylen-H
4
MPT befindet.
83
Seitenansicht 99
1 2 ... 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 ... 143 144

Kommentare zu diesen Handbüchern

Keine Kommentare