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4.11:

Coomassie-gefärbte SDS-Page und Aminosäuresequenz von

M. jannaschii MtrA.

Seite 71

4.12:

Western Blot mit Anti-StrepII-Antikörpern von Proben der Expression in

E. coli und Reinigung auf Strep-Tactin

von des-[238-252]MtrA mit C-

terminalem StrepII-Affinitätspeptid aus M. kandleri (MKMtrA).

Seite 73

4.13:

Coomassie-gefärbte SDS-Page mit Proben der Produktion in E. coli und

Reinigung von rekombinantem M. marburgensis MtrH (MMRMtrH).

Seite 74

4.14:

Gelfiltrationschromatogramm und Coomassie-gefärbte SDS-Page mit

Proben der Co-Expression in E. coli und gemeinsamen Reinigung von

M. jannaschii des-[225-246]-MtrA und MtrH (MJMtrA3 + MJMtrH).

Seite 76

4.15:

Kristalle von KMtd im Komplex mit dem Substrat Methylen-H

MPT und

dem Cosubstrat F

420

Seite 78

4.16:

Übersicht der Bindetasche von Methylen-H

MPT und F

420

Seite 81

4.17:

Verknüpfung des Pterin-Imidazolidin-Phenyl-Ringsystems von Methylen-

MPT (grau) mit dem Proteininneren und dem Gegenmonomer.

Seite 82

4.18:

Wasserstoffbrückenbindungen und van-der-Waals-Kontakte zwischen

Aminosäureresten in der Bindetasche von KMtd und dem Pterin-,

Imidazolidin- und Phenylring von Methylen-H

MPT.

Seite 84

4.19:

Die aromatischen Ringe von Methylen-H

MPT befindet sich annähernd in

einer Ebene.

Seite 85

4.20:

a) F

420

mit Wasserstoffbrückenbindungen und van-der-Waals-Kontakten

zu relevanten Aminosäureresten in der Bindetasche.

b) Der Deazaisoalloxazinring von F

420

liegt in einer gebogenen

Konformation (Butterfly-Konformation) vor.

Seite 86

4.21:

a) Der Deazaisoalloxazinring von F

420

und das Benzyl-Imidazolidin-

Pyrazin-Ringsystem von Methylen-H

MPT sind rechtwinklig zueinander

angeordnet, sodass der zentrale Pyridinring von F

420

versetzt über dem

Imidazolidinring von Methylen-H

MPT zu liegen kommt.

b) Der Imidazolidinring von Methylen-H

MPT ist parallel, jedoch

verschoben zum Deazaisoalloxazinring von F

420

orientiert.

Seite 87

GLEICHUNGEN

1.1:

Zweistufiger Mechanismus der durch MtrA-H katalysierten

Methyltransferreaktion von Methyl-H

MPT zu Coenzym M.

Seite 6

1.2:

Zweistufiger Mechanismus der durch MtrA-H katalysierten

Methyltransferreaktion von Methyl-H

MPT zu Coenzym M.

Seite 6

3.1:

Proportionalität von Flugzeit, Masse und Ladung bei der Flugzeitmassen-

Analyse (MALDI-TOF).

Seite 39

3.2:

Berechnung des Matthews-Koeffizienten V

eines Proteinkristalls.

Seite 48

3.3:

Berechnung des Solvensgehaltes V

Solv

eines Proteinkristalls.

Seite 48

3.4:

Berechnung der Patterson-Funktion P(uvw) aus den Quadraten der

Strukturfaktoramplituden F(hkl).

Seite 48

3.5:

Berechnung von R

cryst

einer Kristallstruktur.

Seite 49

3.6:

Berechnung von R

freet

einer Kristallstruktur.

Seite 50

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