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MTD 243-670 Bedienungsanleitung Seite 17

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TABELLEN
2.1:
In dieser Arbeit verwendete Computerprogramme.
Seite 14
2.2:
Parameter der verwendeten Chromatographiesäulen.
Seite 17
2.3:
In dieser Arbeit eingesetzte Plasmide.
Seite 21
2.4:
In dieser Arbeit verwendete Archaeen-Stämme.
Seite 22
2.5:
In dieser Arbeit verwendete E. coli-Stämme.
Seite 22
3.1:
In dieser Arbeit verwendete Vektorkonstrukte.
Seite 25
3.2:
Übersicht über die durchgeführten PCR-Reaktionen.
Seite 27
3.3:
Temperaturprogramme für PCR-Reaktionen von MJMtrH und MJMtrA1.
Seite 27
3.4:
Temperaturprogramme für PCR-Reaktionen von MJMtrA2 und MJMtrA3.
Seite 27
3.5:
Übersicht über die Plasmidherstellung.
Seite 29
3.6:
Für Sequenzierungsreaktionen verwendete Primer.
Seite 31
3.7:
Übersicht über die zur Proteinexpression verwendeten Plasmide und
E. coli-Stämme.
Seite 33
3.8:
Für die Kristallisation verwendete Proteinlösungen.
Seite 46
4.1:
Übersicht über das mit verschiedenen Methoden bestimmte Molekular-
gewicht des Gesamtkomplexes MtrA-H.
Seite 59
4.2:
Übersicht über die verschiedenen Methoden und Pufferbedingungen zur
Abtrennung der Untereinheit MtrH vom gereinigten Gesamtkomplex.
Seite 61
4.3:
Übersicht über die Ergebnisse der durchgeführten Expressionsversuche
der rekombinanten Untereinheiten MtrA und MtrH des Mtr-Komplexes.
Seite 68
4.4:
Zusammensetzung der selbst entwickelten Screens für die Protein-
kristallisation.
Seite 72
4.5:
Kristallisationsbedingungen für die Co-Kristallisation von KMtd mit
Methylen-H
4
MPT und F
420
.
Seite 77
4.6:
Parameter und Statistiken des Datensatzes des ternären Komplexes aus
KMtd mit Methylen-H
4
MPT und F
420
.
Seite 78
4.7:
Verfeinerungstatistik des ternären Komplexes aus KMtd mit Methylen-
H
4
MPT und F
420
.
Seite 79
X
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