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1 Einleitung

Abbildung 1.2: Tetrahydromethanopterin (H

MPT) und sein Strukturanalogon

Tetrahydrofolat (H

F).

anaerober Bakterien, bei welchen der Na

-Transport auf Kosten der freien

Decarboxylierungsenergie geschieht (48-50). Ähnlich wie bei der

Methyl-H

MPT:CoM-Methyltransferase (Mtr) (siehe unten) verläuft die Reaktion über

einen zweistufigen Mechanismus, wobei der Carboxyltransfer in einer

wasserlöslichen Untereinheit und die Decarboxylierungsreaktion in einem integralen

Membranteil der Komplexe stattfindet. Ein weiteres Beispiel stellt die

NADH:Ubichinon-Oxidoreduktase aus marinen Bakterien sowie aus Klebsiella

pneumoniae dar, bei der Na

auf Kosten der freien Energie der Atmung transportiert

wird (51-53).

Die für die N

-Methyl-H

MPT:Coenzym M Methyltransferase (MtrA-H) codierende

Transkriptionseinheit mtrEDCBAFGH findet sich universell in Methanogenen, so

auch im Genom von M. marburgensis, M. jannaschii und M. kandleri (bei letzterem

jedoch ohne mtrF) (6, 54, 55).

Der Gesamtkomplex besteht aus acht Untereinheiten (MtrA: 23 kDa, MtrB:

13 kDa, MtrC: 24 kDa, MtrE: 28 kDa, MtrF: 12 kDa, MtrG: 13 kDa und MtrH:

34 kDa) (54). Das Molekulargewicht wurde mittels Gelfiltration auf 670 kDa bestimmt,

was für das Vorliegen eines Tetramer eines Heterooktamers spricht (56). Die durch

MtrA-H katalysierte Reaktion, der Methyltransfer von Methyl-H

MPT zu Coenzym M,

verläuft über einen zweistufigen Mechanismus (57, 58):

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