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Abbildung 4.15: Kristalle von KMtd im Komplex mit dem Substrat Methylen-H

MPT und

dem Cosubstrat F

420

. Die Kristalle entstanden unter anaeroben Bedingungen und Rotlicht bei

20 °C und streuten bis 1,8 Å.

4.8.2 Strukturlösung

Die Datensammlung zur Röntgenstrukturanalyse wurde am SLS (Synchrotron,

Villigen, Schweiz), Beamline PX02 durchgeführt. In Tabelle 4.6 sind Parameter und

Statistiken des für den ternären Komplex aus KMtd, Methylen-H

MPT und F

420

aufgenommenen Datensatzes zusammengefasst.

Tabelle 4.6: Parameter und Statistiken des Datensatzes des ternären Komplexes

aus KMtd mit Methylen-H

MPT und F

420

Datensatz KMtd + Methylen-H

MPT + F

420

Wellenlänge/[Å] 0,9918

Raumgruppe P2

Elementarzellparameter

a, b, c/[ Å]

β/[°]

61,1; 165,5; 93,6

99,14

Auflösungsbereich/[ Å]

92,5-1,8 (1,9-1,8)

Anzahl unabhängiger Reflexe

169 214 (11 197)

Vollständigkeit/[%]

95,7 (94,6)

Multiplizität

7,9 (7,7)

merge

/[%] 6,4 (70,1)

I/σ

17,2 (4,2)

Wilson B-Faktor/[Å

] 29,5

Matthews-Parameter/[ Å

-1

] 2,3

Lösungsmittelgehalt/[%] 47

Werte in Klammern beziehen sich auf die letzte Auflösungsschale

Die Phasierung von KMtd im Komplex mit Methylen-H

MPT und F

420

geschah

durch molekularen Ersatz mit Hilfe des im Programmpaket ccp4-suite enthaltenen

Programm AMoRe. Als Modell wurde die von Hagemeier et al. gelöste Struktur der

Selenomethioninvariante des substratfreien Enzyms verwendet (41). Die

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