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1 Einleitung

Abbildung 1.6:

Die von der F

420

-abhängigen N

-Methylen-H

MPT-Dehydrogenase

(Mtd) katalysierte, stereogene Reaktion. F

420

ist ein grün-blau fluoreszierendes

5’-Deazaflavin-Derivat und wird vorwiegend in Archaeen, aber auch in Streptomyces,

Cyanobakterien, Mycobakterien und einigen Eukaryoten angetroffen (78).

Unter normalen Wachstumsbedingungen, d. h. bei ausreichendem Nickelgehalt

im Medium, katalysiert Mtd die Methenyl-H

MPT

-Reduktion. F

420

wiederum wird von

einer [NiFe]-Hydrogenase, der F

420

-reduzierenden Hydrogenase (Frh), reduziert.

Unter Nickellimitierung wird jedoch keine Frh produziert und die H

-bildende

Methylen-H

MPT-Dehydrogenase (Hmd) und Mtd übernehmen gemeinsam die

entsprechende Funktion und ersetzen das Nickelenzym (79-81).

Die F

420

-abhängige N

, N

-Methylen-H

MPT-Dehydrogenase (Mtd) konnte aus

M. marburgensis, M. barkeri, M. kandleri und A. fulgidus isoliert werden (72, 77, 82-

84). Mtd aus M. kandleri ist ein aus sechs 36 kDa-Untereinheiten aufgebauter

Proteinkomplex mit einem apparenten Molekulargewicht von 300 kDa. Das Enzym

zeigt nur bei sehr hohen Salzkonzentrationen (z.B. 2 M (NH

)

, 2 M Na

HPO

1,5 M K

HPO

und 2 M NaCl) Aktivität, ist jedoch relativ sauerstoffunempfindlich und

äußerst hitzestabil (77).

Wie von Hagemeier et al. (41) für die Kristallstruktur der rekombinanten Mtd aus

M. kandleri beschrieben (RCSB-Proteindatenbankeintrag 1QV9), haben die sechs

Monomere jeweils eine Größe von 51 x 47 x 23 Å und sind aus drei Domänen

aufgebaut (siehe Abbildung 1.7). Die α, β-Domäne setzt sich aus einem

1 2 ... 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 ... 143 144

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