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6 Diskussion

In der Aminosäuresequenz beider Methyltransferasen, SdmB bzw. SdmC, wurde

auch ein mögliches Zinkbindemotiv, His

239

-X-Cys

241

-X

-Cys

322

bzw. His

241

-X-Cys

243

-Cys

324

, vorgefunden. Von dem Motiv His-X-Cys-X

-Cys wurde gezeigt, dass in

der Cobalamin-unabhängigen Methionin-Synthase MetE und der

Methylcob(III)alamin:Coenzym-M-Methyltransferase MtbA der Imidazolring des

Histidins und die beiden Thiolgruppen der Cysteine Zink koordinieren (Gencic et al.,

2001; Zhou et al., 1999).

Anhand der vorgefundenen Sequenzidentitäten von SdmA zu Corrinoid-Proteinen

bzw. von SdmB und SdmC zu Methyltransferasen und der oben beschriebenen

identifizierten Sequenzmotive wurde vermutet, dass die Proteine SdmA, SdmB und

SdmC an der Demethylierung eines Substrats in M. voltae beteiligt sein könnten. Ein

möglicher Akzeptor für die Methylgruppe wäre dann das Coenzym M.

Im Allgemeinen werden in der methylotrophen Methanogenese für die Mobilisierung

der Methylgruppe aus dem Substrat zwei Methyltransferasen benötigt (Ferry, 1999).

Die eine überträgt die Methylgruppe vom Substrat auf das Corrinoid-Protein und die

zweite transferiert die Methylgruppe dann vom Corrinoid-Protein auf das

Coenzym M.

Unter anderem können folgende chromosomale Anordnungen der daran beteiligten

Gene vorgefunden werden: In M. barkeri befinden sich beispielsweise die Gene, die

zur Demethylierung des MMA benötigt werden, in einem Cluster (Burke et al., 1998),

wie auch die Gene der substratspezifischen Methyltransferasen und Corrinoid-

Proteine, welche bei der Demethylierung des TMA und DMA eine Rolle spielen (Paul

et al., 2000). Bei der Demethylierung des Methanols liegt die substratspezifische

Methyltransferase MtaB neben dem Corrinoid-Protein MtaC, während die zweite

Methyltransferase MtaA sich an einer anderen Stelle im Genom befindet (Sauer et

al., 1997). In M. voltae liegen die Gene der Methyltransferasen SdmB und SdmC

neben dem für das Corrinoid-Protein SdmA. Eine weitere Methyltransferase, die

Sequenzübereinstimmungen zu substratspezifischen Methyltransferasen zeigen

könnte, wurde in der unmittelbaren Nachbarschaft nicht gefunden. Allerdings wäre

diese auch nicht zwingend erforderlich, denn zur Demethylierung des DMS in

M. barkeri wird ausschließlich die Methyltransferase MtsA und das Corrinoid-Protein

MtsB benötigt (Tallant & Krzycki, 1997; Tallant et al., 2001).

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