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2 Zusammenfassung

SdmA, SdmB und SdmC die Erschließung der oben genannten methylierten

Substrate erlauben könnten.

Versetzt man das Selenmangelmedium jedoch mit DMSe, dann führt dies zur

Repression des Promotors der Gene einer selenfreien Hydrogenase, der

normalerweise nur unter Selenlimitierung aktiv wäre. Eine Deletion von sdmA oder

sdmC führte zur Aktivität des Promotors trotz der Anwesenheit von DMSe. Der

Austausch von sdmB hatte dagegen keinen Effekt. Zudem waren die

Wachstumsraten der Mutanten

∆

sdmA und

∆

sdmB im Vergleich zum Wildtyp trotz

DMSe-Zugabe reduziert.

In M. voltae scheint es daher zwei verschiedene Anpassungsmechanismen an

Selenmangel zu geben. Zum einen werden unter Selenlimitierung die selenfreien

Isoenzyme der selenhaltigen Hydrogenasen exprimiert und zum anderen lässt sich

unter diesen Bedingungen ein alternatives Selensubstrat, wie das DMSe, von

M. voltae zur Biosynthese der Selenoproteine erschließen. Daran ist vermutlich das

Corrinoid-Proteine SdmA und die Methyltransferase SdmC beteiligt.

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