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3 Einleitung

(Selenocysteine insertion sequence) (Zinoni et al., 1990). Es kommt in der 3‘-nicht-

kodierenden Region der mRNA in Eucarya und in Bacteria im 3´-Bereich des offenen

Leserasters ausgehend vom Codon UGA vor (Böck, 2000). In Archaea befindet sich

das SECIS-Element in 6 von 7 untersuchten Selenoproteinen im 3´- und in einem im

5´-Bereich der nicht kodierenden Region (Wilting et al., 1997). Zudem wird für den

Einbau des Selenocysteins der Translationsfaktor SelB benötigt. Er wurde sowohl

aus Archaea als auch aus Bacteria gereinigt und charakterisiert (Forchhammer et al.,

1989; Forchhammer et al., 1990; Rother et al., 2000). SelB interagiert vermutlich mit

dem SECIS-Element und der Selenocysteinyl-tRNA

Sec

und erlaubt den Einbau des

Selenocysteins in die wachsende Polypeptidkette. Eine Interaktion von SelB mit der

Seryl-tRNA

Sec

wurde ausgeschlossen.

Selenoproteine in Archaea und die Anpassung an Selenmangel

Das erste in Archaea identifizierte Selenoprotein war die Formiat-Dehydrogenase

aus Methanococcus vannielii (Jones et al., 1979), neben der dort auch ein

selenfreies Isoenzym vorkommt (Jones & Stadtman, 1981). Später wurde aus

demselben Organismus eine Hydrogenase gereinigt, in der eine Untereinheit Selen

enthielt (Yamazaki, 1982). Aus M. voltae sind die zwei selenhaltigen Hydrogenasen,

Vhu und Fru, bekannt. Neben diesen gibt es die selenfreien Isoenzyme, Vhc und Frc,

die anstelle des Selenocysteinyl- einen Cysteinyl-Rest aufweisen (Halboth & Klein,

1992). Eine selenhaltige und eine selenfreie Formylmethanofuran-Dehydrogenase

findet man in Methanopyrus kandleri vor (Vorholt et al., 1997). In Methanococcus

jannaschii wurden neben den Hydrogenasen eine selenhaltige Formiat-

Dehydrogenase, eine Heterodisulfid-Reduktase und eine Formylmethanofuran-

Dehydrogenase identifiziert. Sogar die Selenophosphat-Synthetase ist dort ein

selenhaltiges Enzym (Wilting et al., 1997).

Zusammenfassend kann bemerkt werden, dass die oben genannten Selenoproteine,

bis auf die Selenophosphat-Synthetase, an der Methanogenese beteiligt sind. In

M. jannaschii gibt es keine selenocystein-freien Isoenzyme (Rother et al., 2001) und

vermutlich aus diesem Grunde wächst dieser Organismus nicht auf selenarmen

Medium (Burggraf et al., 1990; Mukhopadhyay et al., 1999). Die Wachstumsrate von

M. voltae ist dagegen bei Selenentzug lediglich reduziert (Berghöfer & Klein, 1995;

Whitman et al., 1982), eine Anpassung an Selenmangel von M. voltae kann daher

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