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5 Ergebnisse

5.8 M. voltae kann methylierte Amine, Dimethylsulfid oder

Methanol nicht für die Methanogenese erschließen

In dem vorangegangenen Sequenzvergleichen wurde eine Verwandtschaft des

Proteins SdmA zu Corrinoid-Proteinen und von SdmB und SdmC zu

Methyltransferasen aus Methanosarcina gezeigt. Sie sind dort in der Methanogenese

an der Erschließung von methylierten Substraten beteiligt. Es wurde daher überprüft,

ob M. voltae unter Selenlimitierung, denn nur dann wird die Gengruppe sdmABC

exprimiert, neben CO

und H

, auch die methylierten Verbindungen für die

Methanogenese nutzten kann.

Das Wachstumsmedium wurde hierfür zu einer Endkonzentration von 10 mM mit

TMA, DMA, MMA, DMS oder Methanol versetzt und in einer H

- oder H

/CO

Atmosphäre inkubiert. Auf die Zugabe von Selen wurde

verzichtet. Statt mit Na

HCO

wurde dafür das Medium mit Imidazol gepuffert. Ein Wachstum der Zellen wurde nur

in einer H

/CO

-Atmosphäre festgestellt, obwohl die Kultivierung über einen Zeitraum

von 14 Tagen erfolgte.

Zusätzlich wurden gaschromatographische Methanmessungen durchgeführt

(Abb. 13). Die Vorkulturen für die Herstellung der dafür verwendeten

Zellsuspensionen enthielten kein Selen. Vor den Messungen wurden die

Suspensionen zu einer Endkonzentration von 10 mM mit TMA, DMA, MMA, DMS

oder Methanol versetzt und mit einer H

- Atmosphäre überschichtet. Größere

Methanmengen wurde jedoch nur bei der Verwendung des H

/CO

-Gasgemisches

vorgefunden. Bei der Negativkontrolle, einer Zellsuspension ohne Substrat in einer

-Atmosphäre, wurde Methan nur in sehr geringen Mengen detektiert. Eine

Erschließung der getesteten methylierten Verbindungen von M. voltae für die

Methanogenese wurde anhand dieser Ergebnisse ausgeschlossen.

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