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MTD 243-670 Bedienungsanleitung Seite 49

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Die Aminosäuresequenzen der Proteine SdmB und SdmC weisen
Übereinstimmungen zu Methyltransferasen auf, die, wie oben erwähnt, in der
methylotrophen Methanogenese die Methylgruppe von Corrinoid-Proteinen auf den
Akzeptor Coenzym M übertragen.
In Abb. 9 ist ein Vergleich funktionell bekannter Methyltransferasen aus M. barkeri
und einer nicht näher charakterisierten aus M. acetivorans mit SdmB und SdmC
dargestellt. Die beiden Methyltransferasen aus M. voltae haben untereinander eine
Sequenzidentität von 66 %. MtsA zeigt eine Übereinstimmung von 22 % zu SdmB
und von 24 % zu SdmC, MtbA von 23 % zu SdmB und von 24 % zu SdmC und MtaA
von 24 % zu SdmB und von 25 % zu SdmC. Das Protein MtaA aus M. acetivorans ist
zu 23 % identisch mit SdmB und zu 24 % mit SdmC. Zudem weisen die
Aminosäuresequenzen von SdmB und SdmC auf ein mögliches Zinkbindemotiv,
His
239
-X-Cys
241
-X
N
-Cys
322
bzw. His
241
-X-Cys
243
-X
N
-Cys
324
, hin. Von dem Motiv His-X-
Cys-X
N
-Cys wurde gezeigt, dass in der Cobalamin-unabhängigen Methionin-
Synthase MetE und der Methyltransferase MtbA der Imidazolring des Histidins und
die beiden Thiolgruppen der Cysteine Zink koordinieren (Zhou et al., 1999; Gencic et
al., 2001).
MtaA M. acetivoran
s
MtbA M. barker
i
SdmB M. volta
MtsA M. barker
i
SdmC M. volta
MtaA M. barker
i
MtaA M. acetivoran
s
MtbA M. barker
i
SdmB M. volta
SdmC M. volta
MtsA M. barker
i
MtaA M. barker
i
MtaA M. acetivo
s
ran
MtbA M. barker
i
SdmB M. volta
SdmC M. volta
MtsA M. barker
i
MtaA M. barker
i
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